Quando?

In merito alla cosiddetta Proteina Spike, ecco un possibile rimedio chimico: LA BROMELINA!
La trovate nell’Ananas, ma questo enzima si trova anche in forma di compresse.
Naturalmente la Proteina Spike si può eliminare alla maniera dell’Intelligenza, ma a uno che si è sempre nutrito della superstizione chiamata materia, questo studio può risultare adeguato.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7811777/

Stralcio

La bromelina inibisce l’espressione di ACE-2 e TMPRSS2. (A e B) Immunoprobing dell’espressione di ACE-2 e TMPRSS2 in varie cellule normali e cancerose. (C e D) Immunoblotting di ACE-2 e TMPRSS2 in cellule VeroE6 trattate rispettivamente con dose variabile (19, 37 e 75 µg/ml per 48 h) e tempo (75 µg/ml per 1–4 h). (E) Immunoblotting di ACE-2 e TMPRSS2 in cellule Calu-3 trattate con dose variabile (19, 37 e 75 µg/ml per 48 ore). (F e G) Immunoblotting di TMPRSS2 in cellule BEAS-2B e A549 trattate con dose variabile (9,5 e 19 µg/ml per 48 ore). (H) Espressione di ACE-2 e TMPRSS2 in cellule VeroE6 trattate con bromelina (75 µg/ml) più E-64 (4 µM). β-Actina e GAPDH servivano come controllo del carico. (I) SPR Max Resonance Units (RSU) all’equilibrio in funzione della concentrazione di controllo RBD e S-ectodominio utilizzando ACE-2 immobilizzato. S-ectodominio-eGFP purificato da cellule di insetto Tni e ha mostrato un peso molecolare di ~ 215 kDa (intento; 1, controllo fittizio; 2, S-ectodominio-eGFP). (J) Intensità fluorescente mediana (MFI) del saggio Luminex di S-ectodominio con COVID-19 positivo (n = 6) e negativi ( n = 6) campioni dei pazienti.

L’ectodominio S ha 30 amminoacidi di cisteina con 15 legami disolfuro stabilizzanti (UniProtKB: P0DTC2 ) (Fig. 2A). Il dominio RBD da solo ha nove residui di cisteina, otto dei quali formano quattro legami disolfuro. La bromelina ha indotto una scissione dipendente dalla dose e dal tempo dell’ectodominio S nel sopranatante di cellule di insetto Tni (Fig. 2B e C) e S-ectodominio purificato (Fig. 2D). L’inattivazione termica e il trattamento con l’inibitore della proteinasi della cisteina (E-64) hanno inibito la digestione mediata dalla bromelina dell’S-ectodominio (Fig. 2E e F). Inoltre, SARS-CoV-2 con trattamento con bromelina ha mostrato la perdita della proteina Spike sulla superficie virale (Fig. 2G). I nostri studi di docking tra la proteina S omotrimerica (RBD contenente la catena A) e la bromelina staminali hanno rivelato che la bromelina scinde la proteina S con la stessa probabilità ai legami disolfuro 131-166 (50,4%) e 617-649 (49,6%) (Fig. 2H). Sebbene il sito catalitico non sia direttamente impegnato, l’aggancio proteina-proteina pone l’enzima in stretta prossimità di questi legami. Questi risultati dimostrano che l’attività della cisteina proteasi della bromelina è responsabile della scissione delle proteine ​​ACE-2 e SARS-CoV-2 S delle cellule ospiti.

FIGURA 2

La bromelina taglia l’ectodominio SARS-CoV-2. (A) Rappresentazione schematica della posizione prevista dell’amminoacido cisteina e dei ponti disolfuro nel dominio S-ectodominio SARS-CoV-2. (B e C) Immunoblotting di S-ectodominio nel sopranatante di cellule di insetto Tni trattato con bromelina dose variabile (5, 10, 15, 20 e 25 µg/mg di proteine ​​totali) e tempo (25 µg/mg di proteine ​​totali per 10 –60 min), rispettivamente. (D) Immunoprobing di S-ectodominio purificato trattato con bromelina (rapporto 1:10) con 30, 60, 120 e 240 min. (E e F) Immunosondaggio dell’ectodominio S in bromelina inattivata al calore (80°C/8 min) e bromelina (25 µg/mg di proteine ​​totali) più surnatante di Tni trattato con E-64 (1, 2 e 4 µM) , rispettivamente. Le immagini in gel colorate con SimplyBlue del supernatante Tni trattato con bromelina sono servite come controllo del caricamento. (G) Trasmissione a colorazione negativa EM di bromelina trattata (250 µg/ml, a 37°C per 1. 5 h) SARS-CoV-2. Particelle virali trattate con controllo del veicolo (a sinistra) e bromelina (a destra). Barra della scala = 100 nm. Gli esperimenti sono stati eseguiti tre volte e viene presentata un’immagine rappresentativa. (H) Conformazione rappresentativa della bromelina (gialla e magenta) ancorata alla proteina S (verde) vicino al disolfuro 131–166 (in alto a sinistra; vista più ravvicinata in alto a destra) e 617–649 (in basso a sinistra; vista più da vicino in basso a destra) ponte

Poiché la bromelina ha digerito ACE-2 e S-ectodominio, abbiamo studiato l’effetto della bromelina…

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Di Franco Remondina